home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00360 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  1.6 KB  |  31 lines
  1. **************************************************
  2. * Poly(ADP-ribose) polymerase zinc finger domain *
  3. **************************************************
  4.  
  5. Poly(ADP-ribose) polymerase (EC 2.4.2.30) (PARP) [1,2] is a  eukaryotic enzyme
  6. that catalyzes  the  covalent  attachment  of ADP-ribose  units from NAD(+) to
  7. various nuclear  acceptor  proteins.  This  post-translational modification of
  8. nuclear  proteins  is  dependent  on  DNA.  It  appears  to be involved in the
  9. regulation of various  important  cellular  processes such as differentiation,
  10. proliferation and  tumor  transformation  as  well as in the regulation of the
  11. molecular events involved in the recovery of the cell from DNA damage.
  12.  
  13. Structurally, PARP,  about  1000  amino-acids residues long, consists of three
  14. distinct domains:  an  N-terminal zinc-dependent DNA-binding domain, a central
  15. automodification domain and a C-terminal NAD-binding domain.
  16.  
  17. The DNA-binding region  contains a pair of zinc finger domains which have been
  18. shown to  bind DNA in a zinc-dependent manner. The zinc finger domains of PARP
  19. seem to bind specifically to single-stranded DNA.
  20.  
  21. -Consensus pattern: C-[KR]-x-C-x(3)-I-x-K-x(3)-[RG]-x(16,18)-W-[FYH]-H-x(2)-C
  22.                     [The three C's and the H are zinc ligands]
  23. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  25. -Last update: June 1994 / Text revised.
  26.  
  27. [ 1] Althaus F.R., Richter C.R.
  28.      Mol. Biol. Biochem. Biophys. 37:1-126(1987).
  29. [ 2] de Murcia G., Menissier de Murcia J.
  30.      Trends Biochem. Sci. 19:172-176(1994).
  31.